Los inhibidores de enzimas son sustancias que inhiben la actividad uniéndose a una enzima. Hay tres tipos de inhibición enzimática y son inhibición de sustrato, inhibición competitiva e inhibición no competitiva.
Los inhibidores reversibles pueden unirse a enzimas mediante interacciones débiles no covalentes, como enlaces iónicos, interacciones hidrófobas y enlaces de hidrógeno. Debido a que los inhibidores reversibles no forman ningún enlace químico ni reacción con la enzima, se forman rápidamente y se pueden eliminar fácilmente; por tanto, el complejo enzima-inhibidor se disocia rápidamente, en contraste con la inhibición irreversible.
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